一.名词解释（每题2分） 【2007】1.呼吸链 2.操纵子 3.半不连续复制 4.主动运输 5.结构域 6.氧化磷酸化 7.酮体 8.别构效应 9.乙醛酸循环 10.等电聚焦 【2008】1.生糖氨基酸 2.顺式作用元件 3.中心法则 4.被动转运 5.超二级结构 6.苯丙酮尿症 7.β-氧化 8.分子伴侣 9.柠檬酸循环 10.米氏常数 【2009】1.协同效应 2.hnRMA 3.同工酶 4.有氧氧化 5.Tm值 6.非竞争性抑制 7.维生素原 8.必需脂肪酸 9.尿素循环 10.中心法则 【2010】1.核酶 2.Klenow片段 3.套索RNA 4.Cori循环 5.端粒酶 6.信号肽 7.ATP合酶 8.反式作用因子 9.SD序列 10.第二信使 二.问答题 【2007】1.蛋白质有哪些结构层次？以肌红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。（10分） 2.简述磺胺类药物的作用机理。（10分） 3.试从肌体对葡萄糖的利用角度解释剧烈运动之后，肌肉酸痛的原因并写出总的反应式。（10分） 4.简述细胞糖代谢，脂代谢和蛋白质代谢的相互关系，并说明长期过度节食对人体的危害。（10分） 【2008】1.从正常的人脑组织中分离出一种短肽，据下列信息推出其结构，①，用110℃，6M盐酸完全水解，经氨基酸分析表明有Gly、Leu、Phe、Tyr存在，其比例 为2：1:1:1；②，用FDNB处理后，然后完全水解，经层析分析表明有DNP－Tyr出现；③，用胰凝乳蛋白酶处理后，经层析产生Leu、Tyr和一小肽，此短肽经完全水解得Gly：Phe=2:1。（10分） 2.糖尿病是由于胰岛素缺乏或其受体异常，引起血糖升高，请简述糖尿病导致糖代谢紊乱的机制及对身体的危害。（10分） 3.比较原核生物和真核生物在基因组结构，DNA复制和蛋白质合成体系的主要异同。（10分） 4.某酶制剂的比活力为42U∕mg蛋白，每毫升含12mg蛋白质，计算当底物浓度达到饱和时，1mL反应液中：⑴含5µL酶制剂时的反应初速度（单位为国际活力 单位）；⑵该酶制剂在使用前是否需要稀释？（10分） 【2009】1.某一酶的Km=0.0024mol∕L，当[S]=0.05mol∕L时，测得ν=128μmol∕(L·min),计算出底物浓度为0.0001mol∕L时的初速度。（10分） 2.在体内，ATP有哪些生理功能？（10分） 3.哺乳动物体内合成的蛋白质含有20种常见的氨基酸，如果体内缺乏一种必需氨基酸就会对蛋白质的代谢产生怎样的影响，为什么？这种蛋白质代谢速率的 变化对氮的排泄会产生怎样的影响，为什么？（10分） 4.大肠杆菌能在不同的碳源上生长，当细菌在以下条件下生成时，乳糖操纵子的转录速率如何？⑴乳糖和葡萄糖，⑵葡萄糖，⑶乳糖。（10分） 【2010】＜一＞简答题（每题6—10分，共45分） 1.已知HbA的pI为6.9，当其β链上第6位谷氨酸突变为缬氨酸时，HbA转变为HbS，即患镰刀型红细胞贫血症，若将两种血红蛋白（HbA和HbS）在pH8.6缓冲液中电泳，二者泳动速度有何不同？为什么？（6分） 2.试述分子伴侣在蛋白质分子折叠中的作用。（6分） 3.重症糖尿病患者常伴有酸中毒症状，其生物化学原理是什么？（7分） 4.为什么在人体内蛋白质可以转变成糖，而糖不能转变成蛋白质？(8分） 5.机体通过什么途径使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝脏，同时肝脏又为肌肉提供了生成丙氨酸的葡萄糖？请写出这个途径的简要过程。（8分） 6.简述癌基因的概念、功能及其激活机制。（10分） ＜二＞问答题（每题12分，共60分） 1.试总结体内酶活力的调节方式，并分析它们各自的特点。（12分） 2.下列物质能否转变，简述其理由。⑴葡萄糖→脂肪酸 ⑵甘油→葡萄糖 ⑶亮氨酸→葡萄糖 ⑷色氨酸→葡萄糖 ⑸组氨酸→一碳单位 3.简述真核生物初级转录产物的加工修饰作用。（12分） 4.真核生物与原核生物蛋白质合成体系及合成过程有何差别？（12分） 5.简述cAMP—PKA信号转导途径。（12分） 本文来源：https://www.wddqw.com/doc/b9c419621ed9ad51f01df2f2.html